关于治疗阿尔茨海默氏症的新资讯-厚朴方舟

关于治疗阿尔茨海默氏症的新资讯

【本文为疾病百科知识，仅供阅读】 2018-09-30 作者：厚朴方舟

关于阿尔兹海默症治疗方面的新进展：

tau的异常形式与处理细胞核和细胞质之间的结构的结构相互作用

由马萨诸塞州综合医院（MGH）和约翰霍普金斯医学院的研究人员领导的一项多机构研究发现，在阿尔茨海默病特征的神经原纤维缠结中累积的异常形式的tau可以破坏脑细胞的正常功能。在他们发表在“ 神经元”杂志上的报告中，研究小组描述了tau如何干扰神经细胞核与细胞体其他部分之间的通讯，称为细胞质。

“细胞核与细胞其他细胞之间的交流通常是一个受到严格监管的过程，”共同老牌作者布拉德利海曼说，他是马里兰州阿尔兹海默症研究中心主任，医学博士。“我们的研究表明，tau可能导致脑细胞受损。在其他系统中，这种通讯的破坏会导致细胞功能失常甚至细胞死亡，因此我们认为这可能会导致阿尔茨海默病的神经元功能障碍和死亡。“

海曼团队较近的研究发现了一种新发现的tau生物化学特征 - 在这种情况下，它可以形成微观的液滴。寻找具有这种特性的其他蛋白质使得研究人员得到核孔复合物的蛋白质 - 核膜上的一种结构，控制细胞核和细胞质之间蛋白质和RNA的通过。他们着手调查tau是否以及如何与核孔复合物中的蛋白质相互作用，核复合物含有30种不同的蛋白质，称为核孔蛋白，形成分子运动的通道。

小分子可以自由地通过核孔复合物，但是较大的分子需要通过这些分子上的受体蛋白和核孔蛋白之间的相互作用来主动运输。分子是否移入细胞核取决于细胞核和细胞质之间RanGTP酶的穿梭。已经报道了几种神经退行性疾病以及正常衰老中神经元中核质转运的问题。

在他们对阿尔茨海默病患者神经元和基于tau的神经病理学细胞模型的实验中，研究人员发现阿尔茨海默氏症相关的tau形式 - 其中含有磷酸盐分子 - 直接与称为Nup98的重要核孔蛋白相互作用。这种相互作用导致Nup98错位到细胞质中，促进了tau聚集成神经原纤维缠结。此外，来自阿尔茨海默病患者的神经元细胞核吸收了大量的测试分子，表明核孔复合物已经渗漏。结构的数量也减少，并且在整个核膜中分布不均匀

来自遗传编程以发展tau脑缠结的小鼠的神经元也显示出类似的核孔复合物泄漏，允许大的染料分子进入细胞核。Ran酶的水平从动物的神经元核中消失，其也显示出形状和结构的变化。抑制异常tau基因的表达恢复了核膜中Ran的核水平和Nup98的水平。敲除这些小鼠神经元中Nup98的水平恢复了细胞核和细胞质之间适当的Ran比率，表明tau是Ran异常的原因。

“关于这些发现的一个令人兴奋的事情是，如果我们能够阻止tau和核孔之间的相互作用，它可能会使现有神经元在患者中变得更有功能性，所以我们接下来的步骤之一将是确定是否可能“哈曼医学院的约翰·彭尼神经病学教授海曼说。“来自全国各地的团体之间的合作 - 包括约翰霍普金斯大学，梅奥诊所和索尔克研究所 - 每个小组都加入了其特殊的专业知识，使这项工作成为可能。”

Jeffrey Rothstein，医学博士，博士，脑科学研究所主任约翰霍普金斯大学医学院是神经元的共同vip作者纸; 共同主要作者是Bahareh Eftekharzadeh，PharmD博士，前身为MGH神经病学，现任Biogen，J。Gavin Daigle，博士，前身为约翰霍普金斯大学，现为Abbvie，Inc。该研究的支持包括美国国立卫生研究院拨款P01 NS099114，R01 NS094239，R01 NS099320和P50 AG005134，以及JBP基金会的慈善事业。

马萨诸塞州综合医院成立于1811年，是哈佛医学院较初和大的教学医院。该MGH研究所开展全国大的医院研究项目，年度研究预算超过9亿美元，主要研究中心为艾滋病，心血管研究，癌症，计算和综合生物学，皮肤生物学，基因组医学，医学成像，神经退行性疾病，再生医学，生殖生物学，系统生物学，光学医学和移植生物学。

MGH在领头科学期刊上发布的2015年自然指数医疗保健组织名单中名列前茅，并获得了着名的2015 Foster G. McGaw社区服务卓越奖。2018年8月，MGH再次入选美国新闻与世界报道“美国优质医院”名单中的Honor Roll。

厚朴方舟2012年进入海外医疗领域，总部位于北京，建立了由全球权威医学专家组成的美日名医集团，初个拥有日本政府官方颁发的海外医疗资格的企业。如果您有海外就医的需要，请拨打免费热线400-086-8008进行咨询！

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