一项于2020年2月发表在《细胞报告》(Cell Reports)上的新研究表明，特定脑细胞蛋白质的积累与引起阿尔茨海默氏病(AD)症状的基因表达改变相关联。

当磷酸盐化学基团过量或在异常位置添加时，会形成Tau缠结。这会导致这种曾经正常的蛋白质发生错误折叠或异常折叠，从而导致Tau形成成对的螺旋片段或神经原纤维缠结。

较早的研究表明，Tau缠结的存在是可靠的预测因子，可预测在阿尔茨海默氏病患者出现实际损害之前的一年或更长时间，大脑的哪一部分会出现萎缩。一般认为淀粉样斑块是阿尔茨海默氏病患者脑变性的主要特征。这些发现可以解释为什么针对淀粉样蛋白斑块的传统阿尔茨海默氏病治疗总体上没有成功。

尽管长期以来人们一直不认为Tau蛋白只是神经元死亡的标志物，但近期的研究表明Tau蛋白在阿尔茨海默氏病中起着驾驶员的作用。之前的发现是淀粉样蛋白积聚在大脑的许多区域，并且有时存在于没有任何阿尔茨海默氏病临床特征的人的大脑中。

这项新研究的对象是在编码β-淀粉样蛋白和Tau蛋白的区域中具有基因突变的小鼠。研究人员研究了每种蛋白质在大脑中的浓度如何逐渐增加，同时观察了相关基因的活性。

科学家发现，随着Tau蛋白和淀粉样蛋白的不断积累，许多不同基因的表达方式发生了明显的变化。对于Tau尤其明显，可能暗示该蛋白质的沉积比淀粉样蛋白对基因调控的影响更大。

研究人员认为，这一发现将有助于确定新的治疗目标，有助于某天开发出治疗阿尔茨海默氏病的新药物。

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